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Actualité de l'équipe

Eté 2017 Publication sur MTM1 et MTMR2

Expression of the neuropathy-associated MTMR2 gene rescues MTM1-associated myopathy

Matthieu A. Raess Belinda S. Cowling Dimitri L. Bertazzi Christine Kretz Bruno Rinaldi Jean-Marie Xuereb Pascal Kessler Norma B. Romero Bernard Payrastre Sylvie Friant.

Human Molecular Genetics, ddx258, https://doi.org/10.1093/hmg/ddx258

Abstract

Myotubularins (MTMs) are active or dead phosphoinositides phosphatases defining a large protein family conserved through evolution and implicated in different neuromuscular diseases. Loss-of-function mutations in MTM1 cause the severe congenital myopathy called myotubular myopathy (or X-linked centronuclear myopathy) while mutations in the MTM1-related protein MTMR2 cause a recessive Charcot-Marie-Tooth peripheral neuropathy. Here we aimed to determine the functional specificity and redundancy of MTM1 and MTMR2, and to assess their abilities to compensate for a potential therapeutic strategy. Using molecular investigations and heterologous expression of human MTMs in yeast cells and in Mtm1 knockout mice, we characterized several naturally occurring MTMR2 isoforms with different activities. We identified the N-terminal domain as responsible for functional differences between MTM1 and MTMR2. An N-terminal extension observed in MTMR2 is absent in MTM1, and only the short MTMR2 isoform lacking this N-terminal extension behaved similarly to MTM1 in yeast and mice. Moreover, adeno-associated virus-mediated exogenous expression of several MTMR2 isoforms ameliorates the myopathic phenotype owing to MTM1 loss, with increased muscle force, reduced myofiber atrophy, and reduction of the intracellular disorganization hallmarks associated with myotubular myopathy. Noteworthy, the short MTMR2 isoform provided a better rescue when compared with the long MTMR2 isoform. In conclusion, these results point to the molecular basis for MTMs functional specificity. They also provide the proof-of-concept that expression of the neuropathy-associated MTMR2 gene improves the MTM1-associated myopathy, thus identifying MTMR2 as a novel therapeutic target for myotubular myopathy.

2017 : Publication

Amphiphysin (BIN1) negatively regulates dynamin 2 for normal muscle maturation.

Cowling BS, Prokic I, Tasfaout H, Rabai A, Humbert F, Rinaldi B, Nicot AS, Kretz C, Friant S, Roux A, Laporte J ; J Clin Invest. 2017 Nov 13

Regulation of skeletal muscle development and organization is a complex process that is not fully understood. Here, we focused on amphiphysin 2 (BIN1, also known as bridging integrator-1) and dynamin 2 (DNM2), two ubiquitous proteins implicated in membrane remodeling and mutated in centronuclear myopathies (CNMs). We generated Bin1-/- Dnm2+/- mice to decipher the physiological interplay between BIN1 and DNM2. While Bin1-/- mice die perinatally from a skeletal muscle defect, Bin1-/- Dnm2+/- mice survived at least 18 months, and had normal muscle force and intracellular organization of muscle fibers, supporting BIN1 as a negative regulator of DNM2. We next characterized muscle-specific isoforms of BIN1 and DNM2. While BIN1 colocalized with and partially inhibited DNM2 activity during muscle maturation, BIN1 had no effect on the isoform of DNM2 found in adult muscle. Together, these results indicate that BIN1 and DNM2 regulate muscle development and organization, function through a common pathway, and define BIN1 as a negative regulator of DNM2 in vitro and in vivo during muscle maturation. Our data suggest that DNM2 modulation has potential as a therapeutic approach for patients with CNM and BIN1 defects. As BIN1 is implicated in cancers, arrhythmia, and late-onset Alzheimer disease, these findings may trigger research directions and therapeutic development for these common diseases.

Novembre 2016 : La maladie de Batten

Un lien entre la maladie de Batten et le transport vésiculaire établi grâce à la levure


L’équipe de Sylvie Friant au Laboratoire de génétique moléculaire, génomique, microbiologie démontre que la maladie de Batten serait liée à un défaut dans le transport vésiculaire. Ces travaux sont publiés dans la revue Journal of Cell Science.

 

La maladie de Batten, ou céroïde-lipofuscinose juvénile, est une maladie génétique rare qui fait partie du groupe des maladies dégénératives de surcharge lysosomale. Différentes protéines nommées Btn (Batten disease related) sont impliquées dans cette maladie.
La levure de bière Saccharomyces cerevisiae est un organisme modèle eucaryote permettant de mieux comprendre les fonctions cellulaires de protéines impliquées dans le transport vésiculaire. Les chercheurs ont étudié Btn3 qui interagit avec Btn2 et l’epsine Ent3 dans la levure. Ils montrent que Btn3 intervient comme un régulateur de la machinerie de fusion vésiculaire. En effet, de la fusion des vésicules dépend la bonne organisation intracellulaire, ainsi que le fonctionnement des synapses neuronales. La compréhension de ce mécanisme de fusion vésiculaire a été récompensée par l’attribution en 2013 du prix Nobel de Physiologie et de Médecine à Randy Schekman, James Rothman et Thomas Südhof.
Les chercheurs montrent que la protéine Btn3 régule le transport intracellulaire des acteurs de cette fusion membranaire, ceci suggère que la maladie de Batten pourrait être liée à un défaut dans le transport vésiculaire. Ces travaux ouvrent la voie à de nouvelles perspectives de traitement pour cette maladie neurologique souvent mortelle.

 

Novembre 2016

A mutation in VPS15 (PIK3R4) causes a ciliopathy and affects IFT20 release from the cis-Golgi

Corinne Stoetze, Séverine Bär, Johan-Owen De Craene, Sophie Scheidecker, Christelle Etard, Johana Chicher, Jennifer R. Reck, Isabelle Perrault, Véronique Geoffroy, Kirsley Chennen, Uwe Strähle, Philippe Hammann, Sylvie Friant & Hélène Dollfus

 

Illustration : © Lauriane Kuhn (Plateforme Protéomique Strasbourg-Esplanade, IBMC)

Gâteau montrant le trafic intracellulaire vers le cil primaire, avec le rôle de la protéine VPS15 qui intervient au niveau du Golgi pour réguler le transport des vésicules IFT20 vers le cil primaire.


Le cil primaire (en vert) est très court dans les cellules de la peau de patients portant une mutation dans le gène VPS15 et atteints de ciliopathie, comparé aux cellules d’individus sains. Le noyau est marqué en bleu et la protéine VPS15 est en rouge.

Ciliopathies are a group of diseases that affect kidney and retina among other organs. Here, we identify a missense mutation in PIK3R4 (phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4, named VPS15) in a family with a ciliopathy phenotype. Besides being required for trafficking and autophagy, we show that VPS15 regulates primary cilium length in human fibroblasts, as well as ciliary processes in zebrafish. Furthermore, we demonstrate its interaction with the golgin GM130 and its localization to the Golgi. The VPS15-R998Q patient mutation impairs Golgi trafficking functions in humanized yeast cells. Moreover, in VPS15-R998Q patient fibroblasts, the intraflagellar transport protein IFT20 is not localized to vesicles trafficking to the cilium but is restricted to the Golgi. Our findings suggest that at the Golgi, VPS15 and GM130 form a protein complex devoid of VPS34 to ensure the IFT20-dependent sorting and transport of membrane proteins from the cis-Golgi to the primary cilium.

Les ciliopathies regroupent une famille de maladies génétiques qui affectent le développement et le fonctionnement de certains organes (dont le rein et les yeux). Différentes protéines nommées BBS (Bardet-Biedl Syndrome) sont impliquées dans cette maladie. Les chercheurs ont identifié pour la première fois une mutation dans le gène VPS15 (vacuolar protein sorting) dans des patients atteints de ciliopathies. Leurs travaux montrent que VPS15 agit comme un nouvel acteur de la machinerie de transport vésiculaire allant de l’appareil de Golgi au cil primaire. En effet, du transport des vésicules dépend la bonne organisation intracellulaire, ainsi que le fonctionnement des cils primaires qui sont indispensables au processus de signalisations cellulaires. Ces travaux identifient de nouveaux acteurs dans la formation du cil primaire en lien avec les ciliopathies, des maladies génétiques très handicapantes.



Juin 2015

Une publication de l'équipe Friant vient d'être acceptée :

Les phosphoinositides, des lipides acteurs essentiels du trafic intracellulaire
Bertazzi DL, De Craene JO, Bär S, Sanjuan-Vazquez M, Raess MA, Friant S., Biol Aujourdhui. 2015 Jun 26.

Phosphoinositides (PPIn) are lipids involved in the vesicular transport of proteins between the different intracellular compartments. They act by recruiting and/or activating effector proteins and are thus involved in crucial cellular functions including vesicle budding, fusion and dynamics of membranes and regulation of the cytoskeleton. Although they are present in low concentrations in membranes, their activity is essential for cell survival and needs to be tightly controlled. Therefore, phosphatases and kinases specific of the various cellular membranes can phosphorylate/dephosphorylate their inositol ring on the positions D3, D4 and/or D5. The differential phosphorylation determines the intracellular localisation and the activity of the PPIn. Indeed, non-phosphorylated phosphatidylinositol (PtdIns) is the basic component of the PPIn and can be found in all eukaryotic cells at the cytoplasmic face of the ER, the Golgi, mitochondria and microsomes. It can get phosphorylated on position D4 to obtain PtdIns4P, a PPIn enriched in the Golgi compartment and involved in the maintenance of this organelle as well as anterograde and retrograde transport to and from the Golgi. PtdIns phosphorylation on position D3 results in PtdIns3P that is required for endosomal transport and multivesicular body (MVB) formation and sorting. These monophosphorylated PtdIns can be further phosphorylated to produce bisphophorylated PtdIns. Thus, PtdIns(4,5)P2, mainly produced by PtdIns4P phosphorylation, is enriched in the plasma membrane and involved in the regulation of actin cytoskeleton and endocytosis. PtdIns(3,5)P2, mainly produced by PtdIns3P phosphorylation, is enriched in late endosomes, MVBs and the lysosome/vacuole and plays a role in endosome to vacuole transport. PtdIns(3,4)P2 is absent in yeast, cells and mainly produced by PtdIns4P phosphorylation in human cells; PtdIns(3,4)P2 is localised in the plasma membrane and plays an important role as a second messenger by recruiting specific protein kinases (Akt and PDK1). Finally the triple phosphorylated PPIn, PtdIns(3,4,5)P3 also absent in yeast, is produced by the phosphorylation of PtdIns(3,4)P2 and localized at the plasma membrane of human cells where it binds proteins via their PH domain. Interaction partners include members of the Arf (ADP-ribosylation factors) family, PDK1 (Phosphoinositide Dependent Kinase 1) and Akt. Therefore this last PPIn is essential for the control of cell proliferation and its deregulation leads to the development of numerous cancers. In conclusion, the regulation of PPIn phosphorylation/dephosphorylation is complex and needs to be very precisely regulated. Indeed phosphatases and kinases allow the maintenance of the equilibrium between the different forms. PPIn play a crucial role in numerous cellular functions and a loss in their synthesis or regulation results in severe genetic diseases.

Mai 2015

Le projet de l’équipe de Sylvie Friant en collaboration avec l’équipe d’Hélène Dollfus (Faculté de Médecine, INSERM, Strasbourg) a été retenu lors du dernier appel d’offre « Phenomin : Mouse models and rare diseases » (lauréat des Investissements d’avenir).

11 mars 2015

Parution d'une brève du CNRS à propos d'une publication de l'équipe de Sylvie Friant

http://www.cnrs.fr/insb/recherche/parutions/articles2015/s-friant.html

Un lien entre la maladie de Batten et le transport vésiculaire établi grâce à la levure


L’équipe de Sylvie Friant au Laboratoire de génétique moléculaire, génomique, microbiologie démontre que la maladie de Batten serait liée à un défaut dans le transport vésiculaire. Ces travaux sont publiés dans la revue Journal of Cell Science.

 

La maladie de Batten, ou céroïde-lipofuscinose juvénile, est une maladie génétique rare qui fait partie du groupe des maladies dégénératives de surcharge lysosomale. Différentes protéines nommées Btn (Batten disease related) sont impliquées dans cette maladie.
La levure de bière Saccharomyces cerevisiae est un organisme modèle eucaryote permettant de mieux comprendre les fonctions cellulaires de protéines impliquées dans le transport vésiculaire. Les chercheurs ont étudié Btn3 qui interagit avec Btn2 et l’epsine Ent3 dans la levure. Ils montrent que Btn3 intervient comme un régulateur de la machinerie de fusion vésiculaire. En effet, de la fusion des vésicules dépend la bonne organisation intracellulaire, ainsi que le fonctionnement des synapses neuronales. La compréhension de ce mécanisme de fusion vésiculaire a été récompensée par l’attribution en 2013 du prix Nobel de Physiologie et de Médecine à Randy Schekman, James Rothman et Thomas Südhof.
Les chercheurs montrent que la protéine Btn3 régule le transport intracellulaire des acteurs de cette fusion membranaire, ceci suggère que la maladie de Batten pourrait être liée à un défaut dans le transport vésiculaire. Ces travaux ouvrent la voie à de nouvelles perspectives de traitement pour cette maladie neurologique souvent mortelle.

Mars 2015

Séverine Bär, a obtenu un financement IdEX 2015 - ATTRACTIVITE pour le projet :

La levure, un nouveau modèle pour étudier des gènes du trafic intracellulaire portant des mutations pathologiques induisant des ciliopathies

Janvier 2015

Int. J. Mol. Sci. 2015, 16(1), 1509-1525; doi:10.3390/ijms16011509 (registering DOI)

Review

Membrane Trafficking in the Yeast Saccharomyces cerevisiae Model

Serge Feyder, Johan-Owen De Craene, Séverine Bär, Dimitri L. Bertazzi and Sylvie Friant *

Abstract: The yeast Saccharomyces cerevisiae is one of the best characterized eukaryotic models. The secretory pathway was the first trafficking pathway clearly understood mainly thanks to the work done in the laboratory of Randy Schekman in the 1980s. They have isolated yeast sec mutants unable to secrete an extracellular enzyme and these SEC genes were identified as encoding key effectors of the secretory machinery. For this work, the 2013 Nobel Prize in Physiology and Medicine has been awarded to Randy Schekman; the prize is shared with James Rothman and Thomas Südhof. Here, we present the different trafficking pathways of yeast S. cerevisiae. At the Golgi apparatus newly synthesized proteins are sorted between those transported to the plasma membrane (PM), or the external medium, via the exocytosis or secretory pathway (SEC), and those targeted to the vacuole either through endosomes (vacuolar protein sorting or VPS pathway) or directly (alkaline phosphatase or ALP pathway). Plasma membrane proteins can be internalized by endocytosis (END) and transported to endosomes where they are sorted between those targeted for vacuolar degradation and those redirected to the Golgi (recycling or RCY pathway). Studies in yeast S. cerevisiae allowed the identification of most of the known effectors, protein complexes, and trafficking pathways in eukaryotic cells, and most of them are conserved among eukaryotes.

www.mdpi.com/1422-0067/16/1/1509

Décembre 2014

J Cell Sci. 2014 Dec 15. pii: jcs.159699.

Btn3 regulates the endosomal sorting function of the yeast Ent3 epsin, an adaptor for SNARE proteins.

Abstract

Ent3 and Ent5 are yeast epsin N-terminal homology (ENTH) domain containing proteins involved in protein trafficking between the Golgi and late endosomes (LE). They interact with clathrin, clathrin adaptor at the Golgi (AP-1 and GGA) and different SNAREs (Vti1, Snc1, Pep12 and Syn8) required for vesicular transport at the Golgi and endosomes. To better understand the role of these epsins in membrane trafficking, we performed a protein-protein interaction screen. We identified Btn3/Tda3, a putative oxidoreductase, as a new partner of both Ent3 and Ent5. Btn3 is a negative regulator of the Batten disease linked protein Btn2 involved in the retrieval of specific SNAREs (Vti1, Snc1, Tlg1 and Tlg2) from the LE to the Golgi. We show that Btn3 endosomal localization depends on epsins Ent3 and Ent5. We demonstrated that in btn3Δ mutant cells, endosomal sorting of ubiquitinated cargos and endosomal recycling of the Snc1 SNARE are delayed. We thus propose that Btn3 regulates the sorting function of two adaptors for SNARE proteins, the epsin Ent3 and the Batten disease linked protein Btn2.

Pubmed

Octobre 2014

Denise Stuber (AjT de l'UdS) a rejoint notre équipe

Octobre 2014 : Revue acceptée

Bertazzi D., De Craene J.O. and Friant S. Myotubularin MTM1 involved in centronuclear myopathy and its roles in human and yeast cells. Journal of Molecular and Genetic Medicine.

Juin 2014

Séverine Bär (CR1 Inserm) a rejoint notre équipe

26 mars 2014

Le laboratoire de Sylvie Friant a obtenu un Contrat Doctoral IDEX pour le sujet :

Détermination de la fonction cellulaire de la dynamine 2 (DNM2) responsable de maladies neuromusculaires, en utilisant le modèle de la levure Saccharomyces cerevisiae

 

Mars 2014

Study of the Plant COPII Vesicle Coat Subunits by Functional Complementation of Yeast Saccharomyces cerevisiae Mutants.
De Craene JO, Courte F, Rinaldi B, Fitterer C, Herranz MC, Schmitt-Keichinger C, Ritzenthaler C, Friant S.
PLoS One. 2014 Feb 25;9(2)

 

Abstract

The formation and budding of endoplasmic reticulum ER-derived vesicles depends on the COPII coat protein complex that was first identified in yeast Saccharomyces cerevisiae. The ER-associated Sec12 and the Sar1 GTPase initiate the COPII coat formation by recruiting the Sec23-Sec24 heterodimer following the subsequent recruitment of the Sec13-Sec31 heterotetramer. In yeast, there is usually one gene encoding each COPII protein and these proteins are essential for yeast viability, whereas the plant genome encodes multiple isoforms of all COPII subunits. Here, we used a systematic yeast complementation assay to assess the functionality of Arabidopsis thaliana COPII proteins. In this study, the different plant COPII subunits were expressed in their corresponding temperature-sensitive yeast mutant strain to complement their thermosensitivity and secretion phenotypes. Secretion was assessed using two different yeast cargos: the soluble α-factor pheromone and the membranous v-SNARE (vesicle-soluble NSF (N-ethylmaleimide-sensitive factor) attachment protein receptor) Snc1 involved in the fusion of the secretory vesicles with the plasma membrane. This complementation study allowed the identification of functional A. thaliana COPII proteins for the Sec12, Sar1, Sec24 and Sec13 subunits that could represent an active COPII complex in plant cells. Moreover, we found that AtSec12 and AtSec23 were co-immunoprecipitated with AtSar1 in total cell extract of 15 day-old seedlings of A. thaliana. This demonstrates that AtSar1, AtSec12 and AtSec23 can form a protein complex that might represent an active COPII complex in plant cells.

Février 2014

Matthieu Raess a obtenu une Bourse de thèse de l'AFM dont voici le sujet :

Notre laboratoire s’intéresse à deux protéines, MTM1 et MTMR2, impliquées dans deux pathologies humaines distinctes, une myopathie et une neuropathie. MTM1 et MTMR2 sont des protéines très similaires appartenant à la famille des myotubularines, et on ne comprend toujours pas pourquoi elles provoquent deux maladies différentes. L’objectif de mon projet de thèse est d’étudier les différences entre MTM1 et MTMR2, puis de tester si MTMR2 pourrait être utilisée pour pallier aux défauts de MTM1 dans la myopathie.

Juillet 2013

ANR-Blanc-2013 pour le projet PI5PACTION

L'équipe Trafic Membranaire et Signalisation Lipidique dirigée par Sylvie Friant a obtenu le soutien du programme ANR-Blanc-2013 pour le projet PI5PACTION. Ce projet visant à mieux comprendre le rôle du lipide PI5P dans différentes pathologie (cancer et myopathie) est réalisé en collaboration avec les équipes de Bruno Goud (Institut Curie, Paris), Bernard Payrastre (I2MC, Toulouse) et Jocelyn Laporte (IGBMC, Illkirch).

Avril 2013

Lsb1 is a negative regulator of las17 dependent actin polymerization involved in endocytosis.
Spiess M, de Craene JO, Michelot A, Rinaldi B, Huber A, Drubin DG, Winsor B, Friant S., PLoS One. 2013

The spatial and temporal regulation of actin polymerization is crucial for various cellular processes. Members of the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP) family activate the Arp2/3-complex leading to actin polymerization. The yeast Saccharomyces cerevisiae contains only one WASP homolog, Las17, that requires additional factors for its regulation. Lsb1 and Lsb2/Pin3 are two yeast homologous proteins bearing an SH3 domain that were identified as Las17-binding proteins. Lsb2/Pin3 that promotes prion induction was suggested to link this prion formation to the actin cytoskeleton. However, the cellular role of Lsb1 and the molecular function of both Lsb1 and Lsb2 remain unknown. In this study, we show that Lsb1 and/or Lsb2 full-length proteins inhibit Las17-mediated actin polymerization in vitro, Lsb2 being a less potent inhibitor of Las17 activity compared to Lsb1. Addition of Lsb1 or Lsb2 to the corresponding full-length Lsb1/2 further inhibits Las17 activity. Lsb1 and Lsb2 form homo- and hetero-oligomeric complexes suggesting that these two proteins could regulate Las17 activity via dimerization or cooperative binding. In vivo, overexpressed Lsb1 and Lsb2 proteins cluster Las17-CFP in few cytoplasmic punctate structures that are also positive for other Arp2/3-dependent actin polymerization effectors like Sla1 or Abp1. But, only Lsb1 overexpression blocks the internalization step of receptor-mediated endocytosis. This shows a specific function of Lsb1 in endocytosis.

Mars 2013 Financement par l'AFM Téléthon

 

Financement par l'AFM Téléthon du projet 'Deciphering the molecular specificity of two neuromuscular diseases by using the yeast model system'.

Etude de la plasticité du vivant par évolution synthétique de levure

Vidéo conférence de Johan Owen De Craene sur l'étude de la plasticité du vivant par évolution synthétique de levure.

Vidéo et Power-Point associés

Octobre 2012

Phosphatase-dead myotubularin ameliorates x-linked centronuclear myopathy phenotypes in mice.

Amoasii L, Bertazzi DL, Tronchère H, Hnia K, Chicanne G, Rinaldi B, Cowling BS, Ferry A, Klaholz B, Payrastre B, Laporte J, Friant S.

PLoS Genet. 2012 Oct;8(10):e1002965. doi: 10.1371/journal.pgen.1002965. Epub 2012 Oct 11.

 

Abstract

Myotubularin MTM1 is a phosphoinositide (PPIn) 3-phosphatase mutated in X-linked centronuclear myopathy (XLCNM; myotubular myopathy). We investigated the involvement of MTM1 enzymatic activity on XLCNM phenotypes. Exogenous expression of human MTM1 in yeast resulted in vacuolar enlargement, as a consequence of its phosphatase activity. Expression of mutants from patients with different clinical progression and determination of PtdIns3P and PtdIns5P cellular levels confirmed the link between vacuolar morphology and MTM1 phosphatase activity, and showed that some disease mutants retain phosphatase activity. Viral gene transfer of phosphatase-dead myotubularin mutants (MTM1(C375S) and MTM1(S376N)) significantly improved most histological signs of XLCNM displayed by a Mtm1-null mouse, at similar levels as wild-type MTM1. Moreover, the MTM1(C375S) mutant improved muscle performance and restored the localization of nuclei, triad alignment, and the desmin intermediate filament network, while it did not normalize PtdIns3P levels, supporting phosphatase-independent roles of MTM1 in maintaining normal muscle performance and organelle positioning in skeletal muscle. Among the different XLCNM signs investigated, we identified only triad shape and fiber size distribution as being partially dependent on MTM1 phosphatase activity. In conclusion, this work uncovers MTM1 roles in the structural organization of muscle fibers that are independent of its enzymatic activity. This underlines that removal of enzymes should be used with care to conclude on the physiological importance of their activity.

Août 2012

 Pkh1/2 dependent phosphorylation of Vps27 regulates ESCRT-I recruitment to endosomes. Morvan J, Rinaldi B, Friant S. Mol Biol Cell. 2012

Juillet 2012

Evolutionary analysis of the ENTH/ANTH/VHS protein superfamily reveals a coevolution between membrane trafficking and metabolism.

De Craene JO, Ripp R, Lecompte O, Thompson J, Poch O, Friant S.

BMC Genomics. 2012 Jul 2;13(1):297.

30 Août au 02 Septembre 2010

Organisation du Colloque Levures, Modèles et Outils 
à Strasbourg du 30 août au 2 septembre 2010

Sessions retenues par le Comité Scientifique :


1/ Cycle cellulaire, cytokinèse, morphogenèse et voies de signalisation
2/ Nouvelles technologies, biotechnologies et applications industrielles
3/ Génomes, stabilité, évolution et génomique comparative
4/ Recombinaison, Réparation, Réplication
5/ Architecture nucléaire, chromatine, transcription
6/ Trafic intracellulaire et biogenèse des organelles
7/ Physiologie, virulence
8/ Biologie des systèmes
9/ Métabolisme de l’ARN, biogenèse des ribosomes, traduction


Liste des conférenciers invités


Dr Martine Collart (Université de Genève, Genève, Suisse), Dr Valérie Doye (Institut Jacques Monod, Paris, France), Dr Pierre-Henri Gaillard (Institut de Microbiologie de la Méditerranée, Marseille, France), Dr Michael Hall (Biozentrum, Bâle, Suisse), Dr Alain Jacquier (Institut Pasteur, Paris, France), Dr Michael Knop (EMBL, Heidelberg, Allemagne), Pr Pierre Morsomme (Université Catholique de Louvain, Belgique), Dr Jean-Marc Nicaud (INRA, Versailles-Grignon, France), Pr Dominique Sanglard (Université de Lausanne, Lausanne, Suisse), Dr Bertrand Séraphin (IGBMC, Illkirch, France), Dr Gaël Yvert (ENS, Lyon, France).

 

Comité d'Organisation


Claudine Bleykasten, Laurence Despons, Sylvie Friant, Aline Keilbach, Véronique Leh, Bruno Rinaldi, Cyril Sarrauste de Menthière, Joseph Schacherer, Bruno Senger, Ivan Tarassov, Barbara Winsor

 

2009

ATIP Plus (Action Thématique et Incitative sur Programme) du CNRS (programme 2009-2010)

Septembre 2007

Bruno Rinaldi rejoint l'équipe

2007

ANR (Agence National de la Recherche) Programme Blanc 2007-2011

Juin 2006 Sylvie Friant reçoit la médaille de Bronze du CNRS

Le lundi 19 juin 2006, Sylvie Friant a reçu la médaille de bronze du CNRS

Sylvie Friant est chargée de recherche au CNRS dans l'unité Génétique moléculaire, génomique, microbiologie (unité mixte CNRS/ULP) où elle est responsable de l'équipe Trafic membranaire et signalisa-tion lipidique.
Après sa thèse réalisée à l'Institut de biologie moléculaire et cellulaire (IBMC) de Strasbourg, un stage post-doctoral au Biozentrum de Bâle, elle a été recrutée en 2001 au CNRS à l'Institut de biologie et chimie des protéines (IBCP) de Lyon. En 2004, elle rejoint l'Institut de physiologie et chimie biologique (IPCB) de Strasbourg, où elle a obtenu une action thématique et incitative sur programme biologie cellulaire en 2005.
Ses recherches actuelles portent sur l'étude de connecteurs membranaires dans le trafic intracellulaire et dans le bourgeonnement du virus HIV.

http://www.alsace.cnrs.fr/distinctions/friant.aspx#

 

 

 

 

 

 

2006

ATIP (Action Thématique et Incitative sur Programme) du CNRS (programme 2006-2008)

Décembre 2005

Création de l'équipe